/p>Con el objetivo de conocer mejor cómo se desarrolla la Enfermedad de Alzheimer, investigadores del Sincrotrón ALBA y de la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB) han analizado con luz de sincrotrón cómo son, dónde se localizan y qué efectos tienen diferentes agregados del Alzheimer en neuronas in vitro, cuyos  resultados se han publicado en la revista Analytical Chemistry.
Cuando una persona tiene Alzheimer se forman placas amiloides en su cerebro, compuestas por unos depósitos o agregados del péptido beta amiloide. Este péptido – que proviene de una proteína necesaria para el funcionamiento celular – tiene tendencia a agregarse adoptando distintos tamaños y morfologías, dependiendo de las condiciones físico-químicas que lo rodean. Aunque se sabe que la presencia del péptido beta amiloide junto con otros factores como el estrés oxidativo tienen un papel clave en el inicio y desarrollo del Alzheimer, no se conoce cuáles son la causa y cuáles la consecuencia.
Ahora, para conocer mejor cómo funcionan los mecanismos mediante los cuales las proteínas y los péptidos amiloides se convierten en tóxicos, investigadores del Sincrotrón ALBA y del grupo de Biología estructural del Alzheimer de la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB), en colaboración con científicos del sincrotrón europeo ESRF, han llevado a cabo experimentos con luz infrarroja en los sincrotrones de Barcelona y Grenoble.
 
geriatricarea Alzheimer luz de sincrotrón
Imágenes y mapas de luz infrarroja de los agregados analizados del péptido amiloide (fibrilares y amorfos) en células neuronales cultivadas. Las elipses marcan la posición de los agregados. El color de la escala (10 µm) se corresponde con la intensidad: azul baja intensidad, rojo alta intensidad.

 
La luz infrarroja es absorbida por los enlaces de las moléculas, lo que permite conocer cuál es la composición química de una muestra. El hecho de conectar un microscopio a la luz infrarroja permite conocer, además, la distribución química. Gracias a la elevada brillantez de la luz de sincrotrón, esta distribución se puede medir a mayores resoluciones espaciales. Con esta técnica se ha analizado el efecto de dos tipos de agregados del péptido amiloide (fibrilares y amorfos) en células neuronales cultivadas.
Los resultados indican que los agregados amorfos provocan un grado de oxidación superior a los otros y, por primera vez, han obtenido la ubicación in situ de estos agregados en células cultivadas. Los resultados son coherentes con investigaciones previas realizadas con muestras de cerebro de afectados, donde se veía que la oxidación era más alta en las regiones que rodeaban las placas amiloides y concuerdan con la hipótesis de que son los péptidos amiloides los causantes de la oxidación celular que está asociada a la enfermedad de Alzheimer.
Este estudio ha servido para dar un paso más en la caracterización de estos agregados amorfos y considerarlos como un agente potencial tóxico en el inicio y desarrollo de la enfermedad. Tal y como afirma, Josep Cladera de la UAB, director de este estudio, «este trabajo ha ayudado a dar fuerza a la hipótesis de que los péptidos amiloides, especialmente en formas no fibrilares, son capaces de oxidar las células y que esto puede ser un punto clave para el desarrollo de la enfermedad».
«Gracias a la luz infrarroja, no solo hemos podido analizar los efectos de estos agregados sino que también hemos podido relacionarlos con la estructura que adoptan los péptidos cuando forman distintos agregados, lo que puede ser muy útil para identificar las formas tóxicas causantes de la enfermedad», comenta Núria Benseny, investigadora de la línea de luz MIRAS del Sincrotrón ALBA.

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